دزآزما

آموزش بیوشیمی بالینی

ایبو پروفن

نویسنده:
22 فوریه 11

(ibuprofen (eye byoo PROE fen از دسته ی داروهای ضد التهاب غیراستروئیدی است که با نام های تجاری مختلفی در بازار دارویی موجود است( مثلAdvil, Ibu-Tab, Midol IB, Motrin, Nuprin, Pediacare Fever, Rufen )،ایبوپروفن از طریق کاهش هورمون هایی که باعث التهاب و درد می شوند عمل می کند. ایبوپروفن برای کاهش تب و درمان درد یا التهاب در شرایطی مثل سردرد،دندان درد،کمردرد،آرتریت(التهاب مفصل)،کرامپ های قاعدگی یا جراحت های خفیف استفاده می شود.
اطلاعاتی که باید در مورد ایبوپروفن باید بدانیم
این دارو می تواند خطر حملات قلبی عروقی و مغزی را بالا ببرد،این خطر در استفاده طولانی مدت از این دارو بیشتر است.این دارو نباید قبل یا بعد از جراحی های بای پس قلبی (CABG ) استفاده شود.
در صورت بروز علایم حملات قلبی عروقی مثل دردقفسه سینه،ضعف،کوتاهی تنفس و اختلالات بینایی یا تعادلی پس از مصرف این دارو سریعاً به پزشک مراجعه کنید.این دارو می تواند اثرات جدی بر معده و روده گذاشته و باعث سوراخ شدگی یا خونریزی شود.این شرایط می تواند کشنده باشد یا بدون علامت هشداردهنده ای طی مدت زمانی که ایبوپروفن مصرف می کنید روی دهد.در صورت مشاهده علایم خونریزی معده یا روده از قبیل مدفوع خونی و قیری یا استفراغی که پایه ی قهوه مانند داشته باشد، فوراً به پزشک مراجعه کنید.
نحوه مصرف ایبوپروفن:
نباید این دارو را بیشتر از مدت زمان تجویز شده مصرف کرد،مصرف بیش از حد ایبوپروفن(overdose ) می تواند باعث آسیب معده یا روده شود. حداکثر دوزقابل استفاده ایبوپروفن برای بزرگسالان 800mg در هر بار یا 3200mg در روز است. فقط در دوزهای کم برای کاهش درد،تورم یا تب استفاده می شود. در صورتی که برای پیشگیری از حملات قلبی عروقی یا CVA آسپرین مصرف می کنید از مصرف همزمان آن با ایبوپروفن خودداری کنید زیرا اثرگذاری آسپرین را کم می کند و اگر مجبور به استفاده همزمان این دارو هستید،ایبوپروفن را حداقل 8 ساعت قبل یا 30 دقیقه بعد از آسپرین(بدون پوشش روده ای) مصرف کنید.
ایبوپروفن را در دمای اتاق و به دور از رطوبت و گرما نگهداری کنید.
نکته مهم: هنگام مصرف ایبوپروفن از خوردن الکل خودداری کنید! الکل خطر خونریزی و سوراخ شدگی معده را افزایش می دهد.
در صورت مراجعه به پزشک قبل از دریافت ایبوپروفن پزشک خود را از سابقه ی بیماری های قلبی عروقی،اختلالات انعقادی،زخم معده یا خونریزی های دستگاه گوارش،آسم، پولیپ بینی،بیماری کلیوی یا کبدی، بیماری لوپوس،مصرف سیگار با خبر کنید. داشتن یکی از اختلالات مذکور مصرف ایبوپروفن را برای شما ممنوع می کند!
مصرف ایبوپروفن در سه ماهه آخر حاملگی بر جنین اثرات مضری داشته و باعث نقایص مادرزادی می شود،بنابراین نباید طی حاملگی استفاده شود مگر این که تجویز پزشک باشد.
نکات مهم در مورد نحوه مصرف دارو:
فراموش کردن دوز دارویی:
نیازی به جبران نبوده،می توانید بدون توجه به دوز فراموش شده تا فرارسیدن زمان مصرف دوز بعدی صبر کنید.
استفاده بیش از حد دارو:
مصرف بیش از حد ایبوپروفن(overdose ) می تواند باعث آسیب معده یا روده شود علایم آن شامل: تهوع،استفراغ، درد معدی،خواب آلودگی، مدفوع خونی یا قیری، سرفه خونی، تنفس کم عمق،غش یا کما.
نکته قابل توجه: ایبوپروفن می تواند حساسیت پوست نسبت به آفتاب را افزایش دهد بنابراین هنگام استفاده از این قبیل داروها بهتر است از ضدآفتاب (حداقل SPF 15 ) استفاده کنید.
اثرات جانبی ایبوپروفن:
– نشانه های آلرژی خارش ،تنفس مشکل، ورم صورت،لب،زبان یا گلو.
– درد قفسه سینه،ضعف،کوتاهی تنفس،لکنت زبان،مشکلات بینایی یا تعادلی
– مدفوع خونی یا قیری و سیاه
– استفراغ و سرفه خونی
– ورم یا افزایش وزن سریع
– کاهش اشتها،ادرار تیره،مدفوع خاکی، یرقان تهوع و درد معده
– تب،درد گلو و سردرد و راش های پوستی قرمز
– خونریزی سریع،خارش شدید،بی حسی،درد،ضعف عضلانی ،افزایش حساسیت به نور، لرز و لکه های ارغوانی روی پوست و تشنج.
در صورت بروز علایم زیرمصرف ایبوپروفن را متوقف کرده و به پزشک مراحعه کنید:
– ناراحتی گوارش،یبوست،اسهال، سوزش سردل خفیف
– نفخ شکمی و سردرد،اضطراب و گیجی،خارش پوستی یا راش
– لکه در میدان بینایی و صدای زنگ در گوش
تداخلات ایبوپروفن:
– آسپرین و سایر NSAIDs مثل diclofenac (Voltaren), etodolac (Lodine), flurbiprofen (Ansaid), indomethacin (Indocin), ketoprofen (Orudis), ketorolac (Toradol), mefenamic acid (Ponstel), meloxicam (Mobic), nabumetone (Relafen), naproxen (Aleve, Naprosyn), piroxicam (Feldene)
-ACE inhibitor مثل benazepril (Lotensin), captopril (Capoten), fosinopril (Monopril), enalapril (Vasotec), lisinopril (Prinivil, Zestril), moexipril (Univasc), perindopril (Aceon), quinapril (Accupril), ramipril (Altace), or trandolapril (Mavik).

– لیتیوم(Eskalith, Lithobid).

– دیورتیک ها از قبیل فوروسماید(Lasix)

– متوتروکسات (Rheumatrex, Trexall).

– استروئیدها مثل پردنیزون

– وارفارین(Coumadin).

نکته های زندگی

نویسنده:
22 فوریه 11

از زمان یا کلمات با بی توجهی استفاده نکن . هیچ کدام قابل بازگشت نیستند .

روش های تشخیص سرطان روده

نویسنده:
15 فوریه 11

 

در اغلب موارد تشخیص این سرطان چندان مشكل به‌ نظر نمی‌ رسد. با کسب اطلاع درباره ی تغییر در اجابت مزاج، درد شكم و یا خونریزی می ‌توان به انجام اقدامات تشخیصی مبادرت ورزید. از طرف دیگر، مدت زمان زیاد مورد نیاز برای تبدیل یك پولیپ به تومور بدخیم، این فرصت را به تیم درمانی می ‌دهد تا بتوانند با برداشتن پولیپ‌ها تا حد زیادی از بروز سرطان جلوگیری كنند.

مهم ترین اقدامات تشخیصی و غربالگری كه تا كنون مورد بررسی و ارزیابی قرار گرفته اند، شامل اقدامات ذیل است:

معاینه؛ تست خون مخفی در مدفوع (FOBT)؛ سیگموئیدوسكوپی انعطاف پذیر؛ تنقیه باریم همراه با تزریق هوا؛ كولونوسكوپی اپتیكال و مجازی؛ آزمایش DNA مدفوع و اندازه گیری ماركرهای خونی.

*سیگموئیدوسكوپی قابل انعطاف:  

نمونه برداری ضایعات كوچك حین سیگموئیدوسكوپی امكان پذیر است، اما برداشتن پولیپ‌های بزرگ‌تر (بیش از سانتی‌متر) نیازمند اقدامات بیشتر با كولونوسكوپی است. سیگموئیدوسكوپ قابل انعطاف به طول 60 سانتی‌متر می ‌تواند تا خم طحالی روده (درصورت تمیز بودن روده) را مورد ارزیابی قرار دهد، بدین معنی كه تا حدود دو سوم ضایعات روده‌ای در مردان توسط این روش قابل‌دسترسی است.

*تنقیه باریم همراه با تزریق هوا: 

 روش DCBE که به ‌دنبال اقدامات آمادگی روده انجام می‌ شود، روش نسبتاً بی ‌خطری بوده و امكان انجام آن در اكثر مراكز درمانی وجود دارد. گرچه بیمار حین آزمایش دردهایی را تجربه می ‌كند، اما به تسكین شدید بیمار احتیاجی نیست و بعد از آزمایش می ‌تواند به كارهای معمول زندگی ادامه دهد.  در این روش تمام روده تحت بررسی قرار می ‌گیرد و حساسیت آن در ردیابی تومور كولوركتال حدود 85 درصد است. باریوم انما تنها حدود 50 درصد ضایعات بزرگ تر از یك سانتی‌متر را ردیابی می ‌كند و در مورد پولیپ‌های كوچك تر این عدد پایین‌تر است.

علاوه بر این پاسخ‌های مثبت كاذب این تست در موارد باقی ماندن تكه مدفوع، هوا یا سایر نامنظمی‌های احتمالی مخاط روده مشاهده خواهد شد. تا كنون هیچ مطالعه مشخصی كه به تأثیر این روش بر كاهش مرگ و میر سرطان روده بزرگ دلالت كند در دسترس نیست، اما به‌ نظر می‌ رسد این تست با توجه به حساسیت بالای آن بتواند مقدار زیادی از مرگ و میرها را كاهش دهد. این روش هر 5 سال یك بار توصیه می ‌شود و برای كسانی پیشنهاد می ‌شود كه تمایل به انجام كولونوسكوپی ندارند و لازم است كه تمام روده مورد بررسی قرار گیرد.

*كولونوسكوپی:

كولونوسكوپی روش ارجح و پیشنهادی برای غربالگری است. كولونوسكوپی یعنی بررسی روده توسط کولونوسکوپ(لوله قابل انعطافی که به داخل بدن فرستاده می شود و پزشک توسط آن می تواند داخل روده را ببیند).حساسیت آن برای پولیپ‌های بزرگ تر از یك سانتی‌متر بالای 90 درصد است و تنها پولیپ‌هایی كه در بین چین‌ها یا در موقعیت آناتومیك خاصی قرار داشته باشند، ممكن است از دید پزشك در امان بمانند. در این روش علاوه برردیابی ضایعات امكان برداشتن ضایعه نیز میسر است و در واقع هم یك روش تشخیصی و هم درمانی است و بعد از سن 50 سالگی، هر 10سال یك بار در همه افراد توصیه می ‌شود.

كولونوسكوپی با امكان رؤیت تمام روده، مشاهده پولیپ و برداشتن آن توانسته در میزان مرگ و میر و ابتلای به سرطان روده تأثیر بارزی بگذارد.  سیگموئیدوسكوپی، مهم ترین عارضه كولونوسكوپی سوراخ شدگی است، كه حدود 2/0درصد موارد را شامل می ‌شود (دو برابر موارد سیگموئیدوسكوپی). بیماری‌های همراه و سن بالای بیمار احتمال این عارضه را بالاتر می ‌برد. این روش نسبتاً گران بوده و به آمادگی كامل روده نیازمند است. از آنجا كه حین بررسی، تجویز داروهای مسكن و آرام بخش به بیمار ضروری است، بیمار بعد از كولونوسكوپی قادر به انجام فعالیت‌های روزانه نیست و باید استراحت كند.

*كولونوسكوپی مجازی:

 كولونوسكوپی مجازی بعد از اقدامات آمادگی روده و تزریق هوا با دستگاه Spiral CT scan انجام شده و امكان مشاهده تمام مخاط روده را به ‌صورت دو بُعدی و سه بُعدی میسر می ‌كند. حساسیت آن در مطالعات مختلف بسیار متفاوت برآورد شده و در مجموع به ‌نظر می ‌رسد حساسیتی تقریباً نزدیك به كولونوسكوپی داشته باشد.

 احساس ناراحتی بیماران در این روش نسبت به كولونوسكوپی اپتیكال كمتر بوده، احتیاج به داروهای مسكن ندارد و عوارض آن نیز كمتر است. همچنین انجام آن در زمان بسیار كمتری مقدور است. منتها كلیه بیمارانی كه در آنها ضایعه‌ای یافت شود، باید متعاقباً تحت بررسی بیشتر با كولونوسكوپی اپتیكال قرار بگیرند. با این حال این روش هنوز به عنوان یك روش غربالگری توصیه نمی‌ شود، چراكه احتیاج به اقدامات آمادگی دقیق روده دارد، بسیار گران است، در همه جا در دسترس نیست و همچنین اكثر پزشكان هنوز مهارت تفسیر نتایج آن را ندارند

نظر دهید
دیدگاه‌ها برای روش های تشخیص سرطان روده بسته هستند

آنتی ژن

نویسنده:
15 فوریه 11
آنتی‌ژن ماده‌ای است که توانایی تحریک دستگاه ایمنی بدن جانور را دارد و اختصاصا با آنتی‌کورهای تولید شده توسط دستگاه ایمنی واکنش می‌دهد. ماهیت شیمیایی آنتی ژن میتواند پروتئین ، پلی ساکارید ، لیپید و حتی اسید نوکلئیک باشد.

 

مقدمه

 

سالها قبل از کشف میکرو ارگانیسمها معلوم شده بود که یکبار ابتلا به بیماری نظیر آبله فرد بهبود یافته را اختصاصا در برابر آن بیماری ایمن می‌سازد. در قرن 19 لوئی پاستور رابرت کوخ کوششی جهت بررسی امکان ایمن سازی انسان با میکروبهای سیاه زخم ، هاری و سایر بیماریها به عمل آوردند. آنها دریافتند که ایجاد ایمنی در صورتی امکان دارد که این قبیل میکروبها طوری تغییر داده شوند که قدرت بیماریزایی خود را از دست داده یا کشته شوند. در این پژوهشها مولکولهایی که در چنین واکنشهایی تمایل به یکدیگر دارند مشخص می‌شود. ایمنی طبیعی موروثی بوده و مستقل از برخورد قبلی با آنتی ژنها است.

ایمنی اکتسابی به تولید یا کسب آنتی کور یا سلولهای ایمنی اختصاص یافته بستگی داشته و از اینرو اختصاصی می‌باشد. آنتی کور پروتئینی است که بدن در پاسخ به وجود یک آنتی ژن تولید کرده و این ماده اختصاصا می‌تواند با همان آنتی‌کور ترکیب شود. ویژگی یک مولکول آنتی ژن یا آنتی کور با اندازه و شکل شاخص آنتی ژن و محل واکنش‌گر آنتی کور مربوطه تعیین می‌گردد. زیرا بایستی بین آن دو تناسب فیزیکی تکمیلی دقیقی وجود داشته باشد. هر ماده بیگانه‌ای قادر به ایجاد پاسخ ایمنی نیست.

ساختمان آنتی ژن

اغلب آنتی ژنها مولکولهای درشتی هستند. از لحاظ ترکیب شیمیایی آنتی ژنها ممکن است پروتئین ، پلی ساکارید ، چربیها و حتی اسید نوکلئیک هم باشند. یکی دیگر از صفات اختصاصی آنتی ژنها بیگانه بودن آنها نسبت به بدن میزبان است.در غیر این صورت یک فرد می‌توانست از نظر ایمنی نسبت به مواد بدن خود واکنش نشان داده و در نتیجه آسیبهای بافتی پدید آید. در شرایط غیر طبیعی این چنین پیش آمدی رخ می‌دهد و بیماریهایی به نام بیماریهای خود ایمنی ایجاد می‌شود. گرچه موادی که وزن مولکولی کوچک دارند خود غالبا آنتی ژنیک نیستند ولی می‌توانند به عنوان هاپتن عمل کنند.

 

هاپتن ماده‌ای است که قادر است با آنتی‌کور واکنش نشان دهد ولی نمی‌تواند محرک تولید آنتی‌کور واقع شود. بنابراین یک هاپتن ممکن است یک شاخص آنتی ژنی یا بخشی از آن باشد.به عنوان مثال پنی‌سیلین ماده‌ای با وزن مولکولی کم است که به تنهایی خاصیت آنتی ژنی ندارد ولی در بدن مواد حاصل از تجزیه آن به صورت هاپتن عمل کرده و می‌تواند با پروتئینهای درشت مولکول بدن ترکیب یافته و کمپکسهای ناقل هاپتن با خاصیت آنتی ژنی ایجاد نماید. توانایی بسیاری از مولکولهای کوچک در ایجاد خاصیت هاپتن احتمال واکنشهای ایمنی را که علیه مواد بیگانه ایجاد می‌گردد فوق‌العاده افزایش می‌دهد.

تحمل پذیری ایمنی

فاکتورهای متعددی از جمله سازمان ژنتیکی در تعیین واکنش میزبان نسبت به آنتی ژن خاص دخالت دارد. عدم توانایی ایجاد پاسخ ایمنی نسبت به آنتی ژن قوی را تحمل پذیری ایمنی نامند. تشخیص بافت خودی و در نتیجه عدم واکنش ایمنی نسبت به ماده خودی شکلی از تحمل پذیری است. مکانیسمهای کنترل پیچیده‌ای در این پدیده عمل می‌کنند که در حال حاضر فقط تعداد معدودی از آنها شناخته شده است.

مکانیسم عمل آنتی ژنها

هنگامی که آنتی ژن بیگانه وارد بدن می‌شود به سرعت از راه بافت لنفاوی در خون نفوذ کرده و سرانجام بوسیله ماکروفاژها از گردش خون خارج می‌گردد. در درون ماکروفاژها انواع مولکولهای درشت و ذرات بلعیده شده به کمک آنزیمها به مولکولهای آنتی ژنیک کوچک تبدیل می‌شوند. این مولکولها خود را به سلولهای سازنده آنتی‌کور می‌رسانند ماکروفاژها خود قدرت تولید آنتی‌کور را ندارند ولی غالبا در پاسخهای آنتی کوری نقشی به عهده دارند زیرا آنها آنتی ژنها را آماده کرده و آنگاه آنها رابه لنفوسیتهای واکنش‌گر معرفی می‌کنند. آنتی کورهای تولید شده وارد جریان خون شده و واکنشهای دستگاه ایمنی را بکار می‌اندازند.

 

 

واکنش آگلوتینه شدن

از لحاظ اصول واکنش آگلوتینه شدن به واکنش راسب شدن شباهت دارد. ولی در واکنش آگلوتینه شدن آنتی ژن به جای محلول بودن به صورت ذره‌ای است لذا توده‌های بزرگتری از ترکیب آنتی ژن-آنتی‌کور پیدا می‌شود. آگلوتینه شدن و راسب شدن در بدن به زدودن آنتی ژن از خون کمک می‌کند. زیرا مواد آگلوتینه شده یا کمپلکسهای درشت آنتی ژن – آنتی کور نسبت به ذرات تک تک آنتی ژن یا مولکولهای آن سریعتر و بهتر بوسیله فاگوسیتها گرفته می‌شوند

نکته های زندگی

نویسنده:
15 فوریه 11

گوش یاد بگیر . فرصت ها گاه با صدای بسیار آهسته در می زنند .

کنگره سراسری بیوشیمی

نویسنده:
9 فوریه 11

یازدهمین کنگره سراسری بیوشیمی از 19 تا 21 بهمن ماه در دانشگاه علوم پزشکی قزوین برگزار شد.در این بخش خلاصه ای از برنامه های کنگره را ارائه مینمائیم. به امید دیدار شما در سال آینده در مشهد مقدس، چهارمین کنگره بین المللی بیوشیمی و بیولوژی مولکولی

روز سه شنبه 19 بهمن ماه 1389، دانشکده پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی قزوین :

– ساعت 9:30 دقیقه جلسه افتتاحیه و خوش آمدگویی جناب آقای دکتر محمد تقی خانی رئیس انجمن بیوشیمی ایران و ارائه مطالبی پیرامون جایگاه بیوشیمی بالینی در علوم پزشکی و تشخیص بالینی ، ارتقای کیفیت خدمات آزمایشگاهی ، راه اندازی آزمایشات تخصصی بیوشیمی در مراکز درمانی و بیمارستانها ، ارتقای کیفیت آموزش بیوشیمی در دانشگاهها و و تجهیز آزمایشگاههای آموزشی.

– بزرگداشت مقام پدر بیوشیمی ایران جناب آقای دکتر ناصر ملک نیا

– خوش آمد گویی جناب آقای حجت الاسلام ابوترابی نائب رئیس محترم مجلس شورای اسلامی و ارائه مطالبی پیرامون اهمیت علم از دیدگاه قرآن کریم و پیامبر اکرم (ص ) ، نقش اخلاق در آموزش پزشکی و تربیت متخصصین متعهد ، توسعه علمی پس از انقلاب شکوهمند اسلامی ، ارتقای سطح و حجم مقالات ارائه شده توسط متخصصین متعهد ، در مجامع و منابع علمی ایران و جهان ، توجه به نیازهای در مانی آحاد مردم و لزوم اجرای موارد پیش بینی شده در برنامه پنجم توسعه ، برای ارائه خدمات درمانی بهتر و با هزینه کمتر

– ارائه سخنرانی علمی زیر نظر هیئت رئیسه محترم جناب آقایان دکتر تقی خانی ، دکتر سر رته داری ، دکتر آصف زاده

– سخنرانی افتتاحیه کنگره تحت عنوان ( دیابت ) توسط دکتر امیر ضیائی عضو هیئت علمی دانشگاه علوم پزشکی قزوین و فوق تخصص غدد و بنیانگذار طرح دیابت در استان قزوین .

– ساعت 40 : 11دقیقه سخنرانی دکتر ستار گرگانی فیروز جایی تحت عنوان : بررسی اثر  اسید های چرب پا لمیتات اولئات بر میزان بیان ژن و پروتئینLARدر رده سلولهای عضلانی C2C12

– ساعت 12 : خانم دکتر سحر مظلومی : ارتباط بین هیپوادیپونکتیمی و غلظت پائین ویتامین D و کلسیم سرم در زنان با سندرم تخمدان پلی کیستیک .

– سخنرانی های عصر زیر نظر هیئت رئیسه محترم سرکار خانم دکتر بطحائی و جناب آقایان دکتر مصباح و دکتر اسدی ساعت 10 :2 : دکتر بطحائی : پروتئین های گلیکوزیله از نظر ساختاری و ترمو دینامیکی

ساعت 3 : خانم فرناز زاهدی اول : توصیف احیاء کننده های مسیر سنتز و اصلاح DNA

ساعت 15 : 3 دقیقه : دکتر سید مهدی میر هاشمی : ارزیابی اثر آهن بر رسوب دهی پلی پپتید آمیلو ئیدی جزایر پانکراس انسان .

ساعت 25 : 3 دقیقه : دکتر سعیده کیوانی قمصری : بررسی مکانیسم عمل داروی وینورلبین در کروماتین سلولهای هپاتوسیت با استفاده از فلورسانس و CD

ساعت 35 : 3 دقیقه : دکتر نرجس نامدار بابلی : مطالعه بر همکنش BMC و BPC  با DNA  توسط اسپکتروسکوپی IR – FT

ساعت 50 : 3 دقیقه : دکتر نعمت الله غیبی : مطالعه ساختار دقیق موضع فعال آنزیم تیرو زیناز با هسته دو مسی در حضور برخی بازدارنده ها به روش جذب اشعه ایکس بسط یافته ( EXAFS )

ساعت 4 تا 30 : 4 پذیرایی

ساعت 50 : 4 دقیقه : دکتر غلام بساطی : افزایش مقادیر میلو پر اکسیداز پلاسما در ارتباط با مارکرهای التهابی خون در بیماری شریانی کرونری

ساعت5: 5  دقیقه : خانم فرزانه یوسفی : بررسی غلظت پلاسمایی گرلین در افراد مبتلا به آلزایمر

ساعت 10 : 5 دقیقه : پریسا غیاثی : بررسی شاخص سطح انرژی سلولی و فعالیت کمپلکس I میتوکندریایی در بیماران مبتلا به ALS   

ساعت 20 : 5 دقیقه : دکتر محمد عبدی : مقا یسه سطح سرمی آنزیم ADA  در بیماران HIV  مثبت ، بیماران HIV  و HBV  مثبت و افراد سالم

ساعت 35 : 5 دقیقه : دردی قوجق : اندازه گیری مقدار ساکارز پلاسما و ادرار در مبتلایان به زخم های خوش خیم معده .

ساعت 50 : 5 دقیقه : دکتر هادی پارسیان : اسید هیالورونیک و لامینین سرم به عنوان بیو مارکرهای فیبروز کبدی

ویتامین B2

نویسنده:
8 فوریه 11

تحقیق آقای مجید تاجیانی رشته ی علوم آزمایشگاهی …

تاریخچه

اولین بار تأثیر ویتامین  B2  در افزایش رشد موش ها مشاهده گردید . این ویتامین زمانی کشف شد  که در حین بررسی بر روی ویتامینB1 ، دانشمندان متوجه شدند جزء دیگری موجود است که در مقابل حرارت مقاوم تر ازB1 است و زمانی که آنرا از شیر استخراج کردند این رنگدانه های زرد رنگ راB2 نامیدند . نام دیگرویتامینB2*ریبوفلاوین که به نام ویتامین G و آنزیم زرد هم خوانده می شود، در سال 1917 کشف شد. دلیل انتخاب این نام ، رنگ زرد این ویتامین است که ناشی از وجود حلقه فلاوینی موجود در ساختمان آن می باشد.

در زمان کشف ریبوفلاوین، تقریبا هم زمان گزارشهایی مبنی بر جدا کردن چهار ماده لازم برای رشد ـ هپاتوفلاوین، لاکتوفلاوین، اوافلاوین و ورودفلاوین منتشر شد. پژوهشگرانی که این مواد را به ترتیب از جگر، شیر، تخم مرغ و علف جدا کرده بودند، توافق نمودند که اینها از ترکیبات فلاوین ( موادی که در آب ایجاد نور فلورسانس زرد متمایل به سبز می نمایند) می باشند .

این مواد از غذاهای طبیعی در سال 1925 تهیه شد و در سال 1932 جدا گردید. با سنتز آن در سال 1935 به زودی آشکار شد که یک قند 5 کربنی به نام «ریبوز» نیز در ساختمان آن وجود دارد که به نام ریبوفلاوین شناخته شد.

ریبوفلاوین يكي از ‌٨ نوع ويتامينهاي گروه B است .B2  از ویتامین هایی است که در بسیاری از مواد غذایی موجود است اما عوارض کمبود آن گریبان گیر افراد زیادی است ؛ در حالیکه خود  آن ها ، نمی دانند این عارضه می تواند ناشی از کمبود مواد غذایی باشد .

درواقع یکی از دلایلی که روش مناسب شیررا نگهداری در پاکتهای چند لایه می دانند این است که، از تخریبB2 در برابر نور جلوگیری می کند زیرا این ویتامین در مجاورت اشعه ماوراء بنفش تخریب می شود، به همين دليل است كه اغلب شير را در شيشه‌هاي مات نگهداري مي‌كنند.

ویتامینB2 جزء ویتامینهای محلول در آب است از این رو در بدن ذخیره نمی شود پس میزان مورد نیاز آن باید روزانه مصرف گردد تا مبتلا به کمبود آن نشویم.

منابع غذایی

بهترین  منابع  ریبوفلاوین شامل مخمر آبجو ، بادام ، گوشت ، جگر، دل، قلوه، غلات ، سبوس گندم ، قارچ، تخم مرغ ، سویا ، شیر ، اسفناج ،

نیاز به این ویتامین در بارداری افزایش  می یابد این نیاز بیشتر ، با مصرف 1 لیوان شیر اضافه  یا 100 گرم گوشت اضافه  در  روز تأمین می شود .  میزان نیاز  به این  ویتامین  در شیردهی از بارداری هم  بیشتر است . در  دوران  شیردهی برای جلوگیری از اضافه وزن ، بیشتر از منابع گیاهی مثل سبزی خوردن ، اسفناج ، سالاد  سبزیجات و ماء الشعیر برای تأمین ویتامین B2 مورد نیاز ، مصرف شود .

بهترین منابع غذایی B2 شیر، پنیر چدار و پنیر محلی می باشد. از منابع طبیعی قابل ملاحظهB2، مایع استخراجی از مخمر و گوشت می باشد.

«  Neera»  شیره  درخت  خرما  که در هندوستان  مصرف  می شود حاوی B2 زیاد است و در فصلی که در دسترس است کمک  بسیاری  به سلامت پوست و موی افراد می کند.

مکمل های ریبوفلاوین به 2 صورت قابل دسترسی هستند:

*ساده

*فعال شده

این ماده همچنین در مولتی ویتامین ها و ویتامین های B کمپلکس نیز به صورت قرص های 25، 50 و 100 میلی گرمی یافت میشود.

هضم و جذب

B2 همراه غذا وارد بدن می شود و به کمک ناقل هایی که در دیواره روده وجود دارد به خون منتقل می گردد . B2 توسط باکتریهای   دستگاه

گوارش ساخته می شود، ولی مقدار بسیار کمی از آن جذب می شود. املاح صفراوی جذب ویتامین را تسهیل می نمایند.

جذب  B2در مواقعی که همراه با غذا مصرف می شود ، بیش از زمانی است که به تنهایی مصرف می شود (60 %در مقایسه با 40 %). جذب  در اشخاص مسن تر بیشتر از جوان هاست. این  ویتامین تا حدودی در کبد ذخیره می شود ولی مقدار آن حتی  با مصرف زیاد تر از حد معینی بیشتر نخواهد شد؛ بالعکس در صورت کمبود، ذخیره کبد به پایین تر از 50 درصد سطوح اشباع نخواهد رسید. به نظر می آید که وجود هورمون تیروئید، سبب تحریک در جذب و ذخیره ریبوفلاوین می گردد.

متخصصان تغذيه مي‌گويند ويتامين B2 اگر همراه با غذا وارد بدن شود حدود 70 درصد آن جذب مي‌شود، ولي اگر با معده خالي و به صورت دارو دريافت شود فقط 15 درصد آن جذب مي‌شود.

همچنين غذاهاي حاوي نشاسته، فيبر و لاكتوز، سنتز ويتامين B2  را در روده تسريع مي‌كنند ولی رژيم‌هاي غني از چربي اين ساخت و ساز را كاهش مي‌دهند. كساني كه دچار مشكل عدم تحمل لاكتوز هستند و مصرف شير ايجاد مشكلات گوارشي در آنها مي‌كند، از شيرهاي كم‌لاكتوز يا بدون لاكتوز و  از شيرهاي سويا غنی شده با ويتامين B2 ، استفاده كنند .

ریبوفلاوین جریان خون به آلبومین و مقدار کمتری به سایر پروتئین ها متصل است،همچنین یکی از زیرگروه های IgG  به مقدار کمی از ریبوفلاوین متصل می باشد.

مواد مؤثر بر جذب:

*موادي که از جذب آن جلوگيري مي کنند : الکل، تنباکو، مصرف بيش از حد شکر، قهوه.

*مواردي که به جذب آن کمک مي کنند: فسفر، نياسين، ويتامينC ، B-Complex، B6 .

تداخلهاي احتمالي:

* داروهاي سولفاته، ضد مالاريا، مسهل ها و الكل مي تواند مانع از تاثير مفيد ريبوفلاوين شود.

*مصرف زياد از باربيتورات ها باعث کاهش اثر ريبوفلاوين مي شود.

*بيماريهاي مشخص کبدي مي تواند برروي عمل ريبوفلاوين اثر بگذارد.

ساختمان شیمیایی

ویتامین B2 یکی از مشتقات ترکیبات رنگی به نام فلاوین است که خود از هسته سه حلقه ای Isoalloxazine مشتق می گردند.  هرگاه یک حلقه بنزونی و یک حلقه آلوکسان ( تترا اکسی پیریمیدین ) توسط دو اتم ازت به یکدیگر اتصال یابند هسته سه حلقه ای آلوکسازین تشکیل می شود.


آلوکسازین بی رنگ است و ایزومر زرد رنگ آن یعنی ایزو آلوکسازین هنگامی ایجاد میشود که اتم هیدروژن شماره 1 بر روی ازت 9 انتقال یافته و در نتیجه یکی از اتصالات دو گانه حلقه  II  به حلقه III   منتقل می گردد. بنابراین پیدایش رنگ زرد مربوط به وجود اتصالات دو گانه بر روی ازت های 1 و 10 می باشد.

متن کامل تحقیق

سرنوشت اسکلت کربنی آمینو اسیدها

نویسنده:
8 فوریه 11

کار تحقیقی خانم مظفری رشته ی علوم آزمایشگاهی :

اتم های کربن آمینواسیدهای تجزیه شده به صورت حد واسط های اصلی متابولیزي می شوند .

اکنون به سرنوشت اسکلت کربنی آمینو اسیدها بعد از حذف آلفا آمین می پردازیم. راهبرد تجزيه آمينواسيدها، تغيير اسلكت آمينواسيدها به صورت حد واسط هاي اصلي متابوليزي است كه اين حد واسط ها مي توانند به گلوكز تبديل شده يا به وسيله اسيد سيتريك اكسايش يابند.

مسیرهای تبدیل کننده  از مسیرهای بسیار ساده تا مسیرهای کاملا پیچیده را شامل می شود .اسکلت های کربنی 20آمینواسیدها اصلی،تنها به هفت مولکول تبدیل می شوند :پیروات ،استیلCOA،استو استیل COA،آلفا کتوگلوتارات ،سوکسینل COA،فومارات ،اگزالواستات.

آمینو اسیدهای که به استیل COA،استواستیل COA تجزیه می گردند ،آمینواسیدهای کتوژنیک نامیده می شود زیرا آنها می توانند باعث ایجاد اجسام کتونی یا اسیدهای چرب شوند .

آمینو اسیدهایی که به پیروات ،آلفا کتوگلوتارات،سوکسینل COA،فومارات و یا اگزالواستات تجزیه می گردند ،آمینو اسیدهای گلوکوژنیک  نامیده می شوند .سنتز خالص گلوکز از این آمینو اسیدها امکان پذیر است .زیرا این حد واسط های چرخه ی اسیدسیتریک و پیروات  می توانند به فسفوانول پیروات و سپس گلوکز تبدیل شوند.

از مجموعه ی 20آمینواسیدها اصلی ،تنها لوسین ولیزین منحصرا کتوژنیک هستند .

ایزولوسین ،فنیل آلانین ،تریپتوفان ،تیروزین هم کتوژنیک و هم گلوکوژنیک  می باشند .زیرا برخی از اتم

های کربن آنها در استیل COA،یا استواستیل COA پدیدار گشته در حالیکه بقیه در پیش سازهای بالقوه گلوکز ظاهر میشوند .14 آمینواسید دیگر تنها به عنوان آمینواسیدهای گلوکوژنیک گروه بندی می شوند …

برای دانلود متن کامل تحقیق از لینک زیر استفاده کنید :

http://www.upload4files.tk/download.php?file=f03c62889395b7205b9547540f7b710e

مهلت ثبت نام آزمون کارشناسی ارشد دانشگاه آزاد اسلامی تا پایان روز چهارشنبه 20 بهمن ماه تمدید گردید.

نویسنده:
5 فوریه 11

دستگاه لنفاوی

نویسنده:
5 فوریه 11
دستگاه لنفاوی یک راه فرعی برای جریان مایع از فضاهای میان بافتی به سوی خون می‌باشد. مهمترین نکته این است که دستگاه لنفاوی می‌تواند پروتئینها و ذرات بزرگ را از فضاهای بافتی دور کند، در حالی که هیچ یک از آنها نمی‌توانند مستقیما جذب خون مویرگی شوند. ضرورت این عمل برداشت پروتئینها از فضاهای میان بافتی به گونه‌ای است که بدون آن ظرف 24 ساعت خواهیم مرد.
تصویر
برش عرضی عقده لنفاوی

بافتهای لنفاوی

عمده‌ترین سلولهای تشکیل دهنده بافتهای لنفاوی ، لنفوسیتها هستند که به همراه آنها سلولهای دیگری نظیر پلاسماسل‌ها و ماکروفاژها نیز دیده می‌شوند. سلولهای تشکیل دهنده بافتهای لنفاوی بر روی داربستی از سلولها و الیاف رتیکولر قرار دارند و معمولا به دو صورت ندولر و منتشر دیده می‌شوند. ندول‌ها یا همان گرهک به دو صورت اولیه و ثانویه وجود دارد. ندول‌های اولیه ندولهایی هستند که در آنها تراکم سلولها یکنواخت می‌باشد و عمدتا از لنفوسیتهای کوچک تشکیل شده‌اند. ندولهای ثانویه ندولهایی هستند که دارای یک ناحیه متراکم و تیره محیطی و یک ناحیه کم تراکم روشن مرکزی به نام مرکز زایا می‌باشد.

اعضای لنفاوی

اعضای لنفاوی در مقایسه با بافتهای لنفاوی توسط کپسولی از بافت همبند احاطه شده‌اند و به عنوان ارگانی مستقل محسوب می‌شوند. اعضای لنفاوی به دو دسته تقسیم می‌گردند. اعضای لنفاوی اولیه شامل مغز استخوان و تیموس می‌باشد که محل تمایز لنفوسیتها هستند و اعضای لنفاوی ثانویه شامل عقدهای لنفی ، طحال ، لوزه‌ها و پلاک‌های پی‌یر می‌باشد که محل استقرار لنفوسیتهای تمایز یافته می‌باشد.

اعضای لنفاوی اولیه

  • مغز استخوان: که بافت نرم و پر عروقی است که حفره مرکزی استخوانهای دراز و فضاهای بین ترابکولی استخوانهای اسفنجی را پر می‌کند. 

  • تیموس: تیموس ارگانی است که در زیر قسمت فوقانی جناغ سینه رشد و تکامل می‌یابد. وزن تیموس در مقایسه با وزن کل بدن در زمان تولد حداکثر می‌باشد و به عنوان عضو لنفاوی اولیه محل تولید لنفوسیت T می باشد. وظیفه اصلی تیموس این است که محلی برای تکثیر و تمایز لنفوسیتهای T می‌باشد که این امر تحت تاثیر فاکتورهای مترشحه از تیموس انجام می‌گیرد. تیموس پس از بلوغ سیر قهقرایی آغاز می‌کند که طی آن جمعیت لنفوسیتها کاهش یافته و بوسیله بافت چربی جایگزین می‌شود.
تصویر

اعضای لنفاوی ثانویه

  • عقدهای لنفی:عقدهای لنفی ساختمانهایی هستند لوبیایی شکل پوشیده شده بوسیله کپسولی همبندی که در سراسر بدن در مسیر رگهای لنفی قرار گرفته‌اند، عقدهای لنفی در زیر بغل ، کشاله ران ، در امتداد رگهای بزرگ گردن ، قفسه سینه
    و مزانتر به تعداد زیاد و به صورت گروهی یافت می‌شوند. هر عقده دارای یک قسمت محدب و یک ناحیه فرو رفته به نام ناف می‌باشد که ناف عقده محل ورود شریان و اعصاب و خروج رگهای لنفی وابران و وریدی می‌باشد. لنف توسط رگهای لنفی آوران و از سطح محدب وارد عقده شده و پس از فیلتره شدن در عقده توسط رگهای لنفی وابران از ناحیه ناف عقده خارج می‌گردد. از نظر ساختمان بافتی هر عقده دارای یک ناحیه قشری و یک ناحیه مغزی است.

     

  • طحال:طحال به وزن تقریبی 200 گرم بزرگترین ارگان لنفی بدن است که در حفره شکمی زیر دیافراگم و پشت معده قرار دارد. طحال در مسیر گردش خون قرار دارد و نسبت به آنتی‌ژنهایی که وارد خون می‌شوند حساسیت نشان می‌دهد و بنابراین محل تصفیه خون است. علاوه بر فعالیتهای ایمنی ، طحال محل برداشت گویچه‌های قرمزپیر و پلاکتها
    می‌باشد. در طحال نواحی سفید رنگی به نام پالپ سفید دیده می‌شوند که در زمینه قرمز و پر خونی به نام پالپ قرمز قرار گرفته‌اند. با توجه به اعمال طحال برداشت طحال با پیدایش گلبولهای قرمز غیره طبیعی ، افزایش پلاکها و افزایش احتمال بروز عفونتهای خونی همراه می‌باشد ولی مشکل جدی ایجاد نمی‌کند.

     

  • لوزه‌ها:لوزه‌ها مجموعه‌ای از ندولهای هستند که در ابتدای لوله گوارش
    قرار گرفته‌اند. لنفوسیتهای تولید شده در لوزه‌ها به داخل اپی‌تلیوم پوشاننده آنها نفوذ کرده و نهایتا دفع می‌شوند. لوزه‌ها بر اساس موقعیت خود تحت عنوان کامی ، زبانی و حلقی نامگذاری شده‌اند:

     

  • پلاکهای پی‌یر: در دیواره روده باریک بخصوص ایلئوم ، چندین ندول لنفاوی مجتمع شده و توده‌های وسیعی را بوجود می‌آورند که پلاک پی‌یر (peyers patch) نامیده می‌شوند.

تشکیل لنف

مایع میان بافتی که وارد عروق لنفاوی می‌شود لنف را می‌سازد لذا ترکیب لنف اولیه‌ای که در بافت جریان می‌یابد تقریبا با مایع میان بافتی یکسان است. غلظت پروتئین در مایع میان بافتی اکثر بافتها بطور متوسط حدود 2g/dl است و غلظت پروتئین لنف جاری در این بافتها نیز نزدیک مقدار مزبور است غلظت پروتئین در لنفی که در کبد

تشکیل می‌شود تا حد 6g/dl می‌رسد و غلظت پروتئین لنفی که در روده‌ها تشکیل می‌شود تا 43g/dl می‌رسد.

حدود 3/2 کل لنف بدن در حالت طبیعی از کبد و روده‌ها بوجود می‌آید لذا غلظت پروتئین در لنف مجرای توراسیک (کانالی که لنف تمام قسمتهای تحتانی از آن به بالا جریان می‌یابد) که مخلوطی از لنف تمام بدن است معمولا 53g/dl می‌باشد.(dl همان دسی لیتر است) صمنا دستگاه لنفی یکی از راههای اصلی جذب مواد غذایی از دستگاه گوارشی است، زیرا مسئولیت اصلی جذب چربیها را بر عهده دارد. بالاخره اینکه حتی ذرات بزرگ نظیر باکتریها نیز می‌توانند از طریق سلولهای اندوتلیال مویرگهای لنفاوی به لنف راه یابد. هنگامی که لنف از غدد لنفاوی می‌گذرد، این ذرات برداشته و تخریب می‌شود.

عوامل موثر بر جریان لنف

تاثیر فشار مایع میان بافتی بر جریان لنف

تاثیر فشار مایع میان بافتی بر جریان لنف اگر عملکرد عروق لنفاوی طبیعی باشد، هر عاملی که فشار مایع میان بافتی را افزایش دهد، در حالت طبیعی جریان لنف را نیز زیاد می‌کند. برخی از این عوامل عبارتند از افزایش فشار مویرگی ، کاهش فشار اسمزی

کلوئیدی پلاسما ، افزایش پروتئین مایع میان بافتی و افزایش نفوذپذیری مویرگها. کلیه این عوامل باعث می‌شوند تعادل تبادل مایع در محل غشای مویرگ خونی به گونه‌ای تغییر کند که مایع بیشتری وارد فضای میان بافتی شود، و در نتیجه بطور همزمان حجم مایع میان بافتی ، فشار مایع میان بافتی و جریان لنف نیز افزایش یابد.

البته اگر فشار مایع میان بافتی 1تا 2 میلیمتر جیوه از فشار جو بیشتر باشد، دیگر باعث افزایش جریان لنف نمی‌شود، زیرا افزایش فشار بافت علاوه بر افزون بر مایعی که وارد مویرگهای لنفاوی می‌شود، سطح خارجی عروق لنفاوی بزرگتر را نیز می‌فشارد و مانع از جریان لنف می‌شود. این دو عامل در فشارهای بالا تقریبا بطور کامل همدیگر را خنثی می‌کنند، به نحوی که جریان لنف به حداکثر میزان خود می‌رسد.

پمپ لنفاوی جریان لنف را افزایش می‌دهد

تصاویر متحرک بدست آمده از عروق لنفاوی انسان و حیوان نشان می‌دهد که هر گاه مایع باعث کشیدگی لنفاتیک جمع کننده یا عروق لنفی بزرگتر شود، عضله جدار رگ بطور خودکار منقبض می‌شود. ضمنا هر یک از قطعات رگ که بین دو دریچه متوالی قرار دارد، به عنوان یک پمپ خودکار مجزا عمل می‌کند. به عبارت دیگر پر شدن هر قطعه باعث انقباض آن می‌شود و مایع از طریق دریچه بعدی وارد قطعه بعدی می‌شود. این روند در سراسر طول رگ لنفی ادامه می‌یابد تا نهایتا مایع لنف تخلیه شود.

پمپ ناشی از فشار متناوب خارجی بر لنفاتیک

هر گونه عامل خارجی که رگ لنفی را به تناوب بفشارد، می‌تواند آن را وارد به پمپ نماید. این عوامل به ترتیب اهمیت عبارتند از انقباض عضلات اطراف

، حرکت فسمتهایی از بدن ، ضربانات شریانی و فشار اجسام خارج از بدن بر بافت پمپ لنفاوی هنگام فعالیت فرد بسیار فعال است و جریان لنف را غالبا 10 تا 30 برابر می‌کند. از طرف دیگر لنف در حین استراحت بسیار کند (در حد صفر) است.

 

تصویر

پمپ مویرگهای لنفاوی

علاوه بر عمل پمپی انقباض لنفاوی عضلانی بزرگتر ، ممکن است حداقل بخشی از پمپ لنفاوی ناشی از انقباض سلولهای اندوتلیال مویرگهای لنفی باشد.

نقش دستگاه لنفاوی در کنترل غلظت پروتئین ، حجم و فشار مایع میان بافتی

دستگاه لنفاوی در کنترل موارد زیر نقش محوری دارد. اول غلظت پروتئین‌های مایعات بینابینی ، دوم مایع میان بافتی و سوم فشار مایع میان بافتی. همواره مقدار کمی از مویرگهای خونی به فضای میان بافتی نشست می‌کند. مقدار پروتئینی که از طریق سر وریدی مویرگهای خونی به گردش خون باز می‌گردد ناچیز یا صفر است. لذا این پروتئین‌ها معمولا در مایع میان بافتی جمع می‌شوند و فشار اسمزی

کلوئیدی آن افزایش می‌دهد.

افزایش فشار اسمزی کلوئیدی مایع میان بافتی باعث فیلتراسیون بیشتر مایع به درون فضای میان بافتی می‌شود و لذا حجم و فشار مایع میان بافتی افزایش می‌یابد. افزایش فشار مایع میان بافتی تا حدود زیادی جریان لنف را تسریع می‌کند و بدین ترتیب مایع میان بافتی و پروتئین‌های اضافی که در فضاها جمع شده بود از بافتها دور می‌شود. بازگشت پروتئین و مایع از طریق دستگاه لنفاوی تا حدی زیاد می‌شود که می‌تواند با میزان نشست پروتئین و مایع از مویرگهای خونی به تعادل کامل برسد.

نظر دهید
دیدگاه‌ها برای دستگاه لنفاوی بسته هستند