دزآزما

محقق : ایمان انصاری بنام (پزشکی 86)

مقدمه :

ویتامین ها گروهی از مواد مغذی آلی هستند که به مقادیر کم برای انجام انواع مختلفی از عملکردهای بیوشیمیایی لازمند و بدن عموماً قادر به سنتز آنها نیست و بنابراین باید در رژیم غذایی وجود داشته باشند.

موضوع تحقیق ما در مورد یکی از انواع ویتامین ها یعنی ویتامین B₁₂ می باشد که کمبود آن منجر به آنمی مگالوبلاستیک ، متیل مالونیک اسیدوری و آنمی وخیم می شود.

ساختار ویتامین B₁₂

اصطلاح « ویتامین B₁₂ » یک اسم عمومی برای توصیف کوبالامینها است – یعنی ترکیبات کورینوتیدی (ترکیبات حاوی کبالت که دارای حلقه کورین هستند) که از فعالیت زیستی این ویتامین برخوردارند.

« ویتامین B₁₂ . 4 جایگاه کوتوردینانسی روی اتم کبالت مرکزی به وسیله اتم های نیتروژن حلقه کورین شلاته شده اند، و یکی از آنها به وسیله نیتروژن مربوط به دی ممتیل بنزا یمید ازول نوکلئوتید شلاته  شده است . ششمین جایگاه کوردینانسی ممکن است توسط یکی از این عوامل اشغال شود  CH₃ – H₂O – OH^─ – CN  (متیل کوبالامن )- 5 دزوکسی آدنوزین»

برخی از ترکیبات کورینوئیدی که فاکتورهای رشد میکروارگانیسم ها هستند نه تنها فعالیت ویتامین B₁₂ را ندارند، بلکه ممکن است آنتی متابولیت این ویتامین باشد. با اینکه ویتامین B₁₂ منحصراً به وسیله میکروارگانیسم ها  ساخته می شود، ولی برای مقاصد کاربردی این ویتامین فقط در غذاهایی بافت می شود که منشأ حیوانی دارند و هیچ منشأ گیاهی برای این ویتامین وجود ندارد . بنابراین افرادی که گیاهخوار مطلق هستند در معرض خطر ابتلا به کمبود این ویتامین قرار می گیرند و مقادیر اندکی از این ویتامین که به وسیله باکتریهای موجود بر روی سطح میوه ها ساخته می شوند ممکن است برای تأمین نیازهای افراد گیاهخوار کافی باشند ، ولی فراورده هایی از ویتامین B₁₂ که از طریق تخمیر باکتریایی تولید شده اند نیز در دسترس اند .

جذب ویتامین B₁₂

ویتامین B₁₂ به صورت متصل به فاکتور داخلی (indrinsic daedor)

جذب می شود و این فاکتور یک گلیکوپروتئین کوچک است که بوسیله سلول های جداری مخاط معده ترشح می شود . اسید پپسین معده این ویتامین را از حالت متصل به پروتئین های غذا آزاد می کنند و آن را برای اتصال به کوبالوفیلین در دسترس قرار می دهند . کوبافیلین یک پروتئین اتصالی است که در بزاق ترشح می شود. کوبافیلین در دوازدهه هیدرولیز می شود و ویتامین B₁₂ را برای اتصال به فاکتور داخلی آزاد می کند. بنابراین نارسایی پانکراس می تواند یکی از علل بروز کمبود ویتامین B₁₂ باشد و سبب دفع ویتامین B₁₂ به صورت متصل به کوبالوفیلین می گردد. فاکتور داخلی فقط به دیتامرهای فعال ویتامین B₁₂ متصل می شود، ولی به سایر کورینوئیدها متصل نمی گردد . ویتامین B₁₂ از یک سوم انتهای ایلئوم و از طریق گیرنده هایی جذب می شود که به کمپلکس فاکتور داخلی – ویتامین B₁₂ متصل می شوند، ولی به هر یک به تنهایی متصل نمی شود.

متابولیسم ویتامین B₁₂

آنزیم های وابسته به ویتامین B₁₂ عبارتند از متیل مالونیل COA موتاز، لوسین آمیتوموتاز، و متیونین سنتاز. متیل مالونیل COA به صورت یک واسطه در کاتابولیسم والین و از طریق کربوکسیلاسیون پروپیونیل COA ساخته می شود. پروپیونیل COA در کاتابولیسم ایزولوسن ، کلسترول و ندرتاً اسدهای چرب که تعدا اتم های کربن آنها فرد است – و یا مستقیماً از پروپیونات ، که محصول اصلی تخمیر باکتریایی در نشخوارکنندگان است – تولید می گردد. این ماده طی یک واکنش وابسته به ویتامین B₁₂ که به وسیله متیل مالونیل – COA موتاز کاتالیز می شود بازآرایی شده و به سوکسینیل – COA تبدیل می گردد.

فعالیت این آنزیم در کمبود ویتامین B₁₂ به شدت کاهش پیدا کرده و سبب تجمع متیل مالونین – COA و دفع ادراری متیل مالونیک اسید می گردد که به عنوان روشی برای ارزیابی وضعیت تغذیه ای ویتامین B₁₂ به کار می رود.

تترا هیدروفولات

شکل فعال اسید فولیک (پترونیل گلوتامات ) ، تترا هیدروفولات است، انواع فولات موجود در غذاهای مختلف ممکن است تا هفت جزء اضافی گلوتامات داشته باشند که به وسیله پیوندهای پپتیدی به آن متصل شده اند. علاوه بر این همه مولات های الحاقی یک کربنی نیز ممکن است در غذاها وجود داشته باشند. میزان جذب شکل های متعدد فولات مختلف است و فولات دریافتی بر حسب معادل های فولات موجود در غذا محاسبه می شود. مجموع  فولات های غذا بر حسب mg به اضافه اسدفولیک (که در غنی سازی غذا یه کار می رود)

تترا هیدروفولات حامل واحدهای کربنی است:

تترا هیدروفولات حتماً می تواند اجزاء یک کربنی را حمل کند که به N-5 (گروه های فرمیل ، فرمیمینو یا متیل ) یا N-10 (گروه فرمیل ) متصل اند و یا N-5 را به N-10 متصل می کنند (گروه های متیلن یا متنیل) .

فرمیل – تترا هیدروفولات پایدارتر از فولات است و بنابراین به صورت دارویی در ماده موسوم به فولینیک اسید همچنین در ترکیب صناعی (راسمیک) لوکوورین به کار می رود. محل اصلی ورود اجزاء یک کربنی به ساختمان فولات های الحاقی، متیلن تتراهیدروفولات است که به وسیله واکنش گلیسین ، سرین و کولین با تتراهیدروفولات تشکیل می شود.

سرین مهم ترین منبع فولات های الحاقی برای واکنش های بیوسنتزی است و فعالیت سرین هیدروکسی متیل ترانسفوراز به وسیله وضعیت جانشینی فولات و دسترسی به فولات تنظیم می شود. این واکنش برگشت پذیر است و در کبد این آنزیم می تواند از گلیسین ، سرین بسازد که سوبسترایی برای گلوکونئونز است. متیلن ، متنیل و 10- فرمیل تتراهیدروفولات ها قابل تبدیل به یکدیگرند. هنگامی که فولات های یک کربنی مورد نیاز نیستند، اکسیداسیون فرمیل تتراهیدروفولات و تولید دی اکسید کربن ، روشی برای ذخیره فولات آزاد به شمار می رود.

مهارکننده های متابولیسم فولات از جمله داروهای شیمی درمانی سرطان ، ضد باکتری و ضد مالاریا به شمار می روند :

متیلاسیون دزوکسی اوریدین منوفسفات (dVMP) به تیمیدین منوفسفات (TMP) که به وسیله تیمیدیلات سنتاز کاتالیز می شود، برای سنتز DNA ضروری است . جزء یک کربنی متیلن تتراهیدروفولات به یک گروه متیل احیا می شود و دی هیدروفولات را آزاد می ند و این ماده سپس به وسیله دی هیدروفولات رودوکتاز مجدداً به تتراهیدروفولات احیا می گردد . تیمیدیلات سنتاز و دی هیدروفولات رودوکتاز مخصوصاً در بافت هایی فعالند که سرعت تقسیم سلولی در آنها بالاست.

متوترکسات آنالوگ10- متیل- تتراهیدروفولات است که دی هیدروفولات ردوکتاز

را مهار می ند و به عنوان داروی ضد سرطان مورد استفاده قرار می گیرد. آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز در بعضی از باکتری ها و انگل ها با آنزیم انسانی متفاوت است. بنابراین از مهارکننده های این آنزیم ها می توان به عنوان داروهای ضد باکتری استفاده کرد، مثل تری متوپریم ، و داروهای ضد مالاریا ، مثل پیریمتامین.

کمبود ویتامین B₁₂

A) کمبود ویتامین B₁₂ سبب کمبود عملی فولات می شود :

– دام فولات (folat trap) :

هنگامی که T-S آدنوزیل میتونین به صورت دهند متیل عمل می کند هموسیستئین تشکیل می دهد که می تواند مجدداً متیله شده و به میتل تتراهیدروفولات تبدیل گردد. این واکنش به وسیله متیونین سنتاز کاتالیز می شود که یک آنزیم وابسته به

ویتامین B₁₂ است. واکنش احیای متیلن – تتراهیدروفولات به میتل – تتراهیدروفولات برگشت ناپذیر است و از آنجا که منبع اصلی تتراهیدروفولات برای بافت ها میتل – تترا هیدروفولات است ، نقش میتونین سنتاز بسیار حیاتی است و میان عملکردهای فولات و ویتامین B₁₂ ارتباط برقرار می کند. اختلال عملکرد میتونین سنتاز در کمبود B₁₂ سبب تجمع میتل تتراهیدروفولات می شود . بنابراین در این حالت به دلیل کمبود ویتامین B₁₂ کمبود عملی فولات نیز رخ می دهد.

B) کمبود ویتامین B₁₂ سبب بروز آنمی وخیم می شود :

آنمی وخیم هنگامی رخ می دهد که کمبود ویتامین B₁₂ سبب اختلال در متابولیسم اسیدفولیک می گردد و به کمبود عملی فولات منجر می شود.

این عمل سبب اختلال در خونسازی می شود و باعث رها شدن پیش سازی های نابالغ گلبول های قرمز به داخل جریان خون می گردد.

شایع ترین علت آنمی وخیم کمبود تغذیه ای ویتامین B₁₂ نیست، ویتامین B₁₂ به صورت متصل به کوبالوفیلین می گردد. فاکتور داخلی فقط به دیتام های فعال ویتامین B₁₂ متصل می شود، ولی به سایر کورینوئیدها متصل نمی گردد.

ویتامین B₁₂ از یک سوم انتهای ایلئوم و از طریق گیرنده هایی جذب می شود که به کمپلکس فاکتور داخلی – ویتامین B₁₂ متصل می شوند ، ولی به هر یک به تنهایی متصل نمی شود.

خلاصه تحقیق:

ویتامین B₁₂ و اسید فولیک ، در کنار عملکردهای دیگر خود ، در تامین اجزای یک کربنی برای سنتز DNA شرکت می کنند و کمبود آنها سبب آنمی مگالوبلاستیک می شود .

محقق : رقیه کوهستانی میانجی (مامایی 87)

1) ساختمان و فرم های مختلف

مولکول تیامین از یک پیریمیدین دارایی  استخلاف تشکیل شده است که از طریق پل متیلن به یک تیازول دارایی استخلاف متصل شده است . آنزیم تیامین دی فسفو ترانسفراز وابسته به ATP که در مغز و کبد وجود دارد تیامین را به شکل فعال آن یعنی تیامین دی فسفات ( پیرو فسفات ) تبدیل می کند .

حلقه تیازول                          حلقه پیریمیدین

2) نقش بیو شیمیایی

پیرو فسفات کو آنزیم یکسری واکنش ها ی آنزیمی است که در آنها عامل آلدهید  انتقال می یابد . این واکنش دما به دو نوع تقسیم می شوند : 1) دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو آلفا- کتواسیدها(نظیر آلفا  کتو لگوتارات ، پیروات ، آلفا  – کتو اسیدها مشابه لوسین ، ایزو لوسین و والین .

2) واکنش های ترانس کتولاز (نظیر یکی از واکنش های مسیر نپتوز فسفات )

کمبود تیامین مانع از انجام تمامی این واکنش ها می شود . در تمامی این واکنش ها کربن واکنش دهنده موجود در بخش تیاز ولی مولکول تیامین دی فسفات ، موجب تبدیل آن به شکل کربانیون می شود.

3) عوارض کمبود ( با توجه به نقش بیوشیمیایی )

1)        در افراد مبتلا به کمبود تیامین ، واکنش های وابسته به تیامین دی فسفات انجام نمی شود در نتیجه سوبسترا های این واکنش ها (نظیر پیروات ، قندهای نپتوز و اسیدهای آمینه شاخه دار و مشتقات آلفا کتوکربوکسیلات ها) تجمع می یابد و در نتیجه بیماری بنام بری بری بروز می کند ، علائم اولیه بری بری عبارتند از : ادم ، دژنر سانس عضلانی عصبی و قلبی و عروقی . این بیماری غالبا در افرادی دیده می شود که به طور مزمن الکلی می باشند .2) آنزیم تیامیناز که در میکرو ارگانیسم های روده وجود دارد تیامین را از راه جدا کردن دو حلقه آن غیر فعال می کند و باعث ایجاد بیماری به نام فلج چاستک می شود .

2)        کمبود ویتامین سلول های مغزی مسئول حافظه را از بین می برد و باعث افزایش پروتئینی می شود که بیماری آنرا آلزایمرایجاد می کند و کمبود تیامین باعث : تغییرات خلق ، احساس مبهم عدم آسایش و ترس و افسردگی می شود علائمی که به آن علائم عاطفه ای – حافظه ای گفته می شود .

4) عوارض مقادیر زیاد

مصرف بیش از حد ویتامین B1 سبب تداخل در واکنش های متابولیکی سایر ویتامین های گروه B و ایجاد اختلاف متابولیکی مختلف می شود و از علائم ان تحریک شدید عصبی ، عدم تعادل و احساس سنگینی در اعضا است که با قطع مصرف آن پس از سه روز علائم از بین می رود .

5) مقادیر طبیعی در سرم (پاپلاسما ) یا ادرار

10 تا 64 نانو گرم در میلی لیتر

6) روشهای اندازه گیری :

تست های آزمایشگاهی برای تشخیص کمبود : 1) گلوکز دهی و اندازه گیری غلظت پلاسمائی پیروات است زیرا تیامین یک کوفاکتور برای تبدیل پیروات به استیل کواست .

2) حساسترین روش اندازه گیری ترانس کتولاز در همولیز  سرخ است ، فعالیت آنزیم با افزودن و هم بدون افزودن تیامین  پیرو فسفات در واکنش ترکیب اندازه گیری شده است فعالیت آنزیم حالت ها ی کمبود ویتامین ممکن است نرمال باشد اما با افزودن کو آنزیم فعالیت آن افزایش می یابد اگر کمبود از نظر کلینیکی آشکار باشد . فعالیت پایه آنزیم پایین خواهد بود 3) مقدار دفع در ادرار و غلظت تیامین در خون .

7) نیاز روزانه :

5/1 میلی گرم

8) منابع غذایی :

سبوس ،برنج ، گوشت گاو ، نخود سبز تازه ، باقلا ، جوانه گندم  ، پرتقال ، ماکارونی غنی شده ، نان ، غذاهایی تهیه شده از جو و سایر غلات .

9) منابع(کتاب یا سایت )

1) بیوشیمی هارپر    2) بیوشیمی (آلبرت لنینگر )  3) درمان با ویتامین ها   4) بیوشیمی و بیوفیزیک (متابولیسم )  5) شیمی بالیفی  6) بیوشیمی برای پرستار

محقق : لیلا محبی – پرستاری

ویتامین k توسط یک دانشمند دانمارکی به نام هنریک دام در سال 1935 میلادی کشف شد و یک ویتامین محلومل در چربی است و مواد غذایی دارای این ویتامین عبارت اند از: سبزیجات دارای برگ سبز ، زرده تخم مررغ ، روغن سویا و روغن کبد ماهی ، هویج و …

فیلوکینون ها در روده کوچک و منادیون ها در روده کوچک و کولون جذب می شوند . و این ویتامین های k جذب شده به شیلومیکرون ها رفته و به کبد می روند. و در ترکیب VLDL  قرار می گیرند و با چگالی کم در اختیار بافت های محیطی قرار می گیرند.

فیلوکینون ها به واسطه دآلکیله شدن و آلکیله شدن پی در پی قبل از جذب به مناکینون تبدیل می شوند و سرعت متابولیسم منادیون بالاتر است و به شکل مشتقات فسفات سولفات از ادرار دفع می شود .

ویتامین k برای کربوکسیله کردن باقیمانده اسید گلوتامیک در پروتئین ها و تبدیل آن به باقیمانده های کربوکسی گلوتامات ضروری است .

نیاز روزانه به این ویتامین :

(واحد ها بر حسب میکروگرم در روز)

عمده ترین عارضه این ویتامین بروز خونریزی است که علل بروز این حالات کمبود پروترومبین در خون می باشد .که منجر به افزایش مدت زمان انعقاد خون می شود . مصرف بالای فرم های K₁و k₂ از طریق مختلف دهانی و تزریقی اثر سمی به دنبال ندارد ولی مصرف بالای  k₃ منجر به بروز یرقان شدید در نوزادان می شود .

بهترین روش اندازه گیری این ویتامین بررسی لخته شدن و زمان ترومبو پلاستین فعال شده (APTT)است،که پلاسمای بیمار را با ماده ای که حاوی مقدار زیادی کلسیم است مخلوط کرده اگر پلاسما تمام فاکتورها را داشته باشد ،در این صورت aptt در محدوده طبیعی است (مقدار متوسط :35-25 ثانیه)اما زمانی که یکی یا بیش از یکی از عوامل انعقادی کاهش یابد aptt طولانی می شود که می توان به کمبود ویتامین k مشکوک شد .

نحوه متابولیسم و تشکیل فرم های فعال :

فیلوکینون ها به واسطه د آلکیله شدن و آلکیله شدن پی در پی توسط باکتری ها ، قبل از جذب به مناکینون تبدیل می شوند. کوتاه شدن زنجیره های جانبی و اکسیداسیون منجر به تولید متابولیت هایی می شود (ازغالباً به شکل اسید گلوکورونیک کونژوگه و فیلوکینون و مناکینون کاتابولیزه)که از طریق صفرا در مدفوع ترشح و دفع می شوند . سرعت متابولیسم منادیون بالاتر است و به طور عمده به شکل مشتقات فسفات ، سولفات و یا گلوکورونید از طریق ادرار دفع می شود .

فعالیت بیولوژیک:

در روند تولید عوامل انعقادی فعال شامل ایجاد تغییرات پس از ترجمه در واحدهای گلوتامات (GLU) پروتئین های پیش ساز است . دراین مسیر آنزیم کر بوکسیلاز اختصاصی وابسته به ویتامین k واحدهای گلوتامات را به واحدهای گاما کربوکسی گلوتامات(Gla)تبدیل می کند.

نقش بیوشیمیایی:

نقشk برای کربوکسیله کردن باقیمانده اسید گلوتامیک در پروتئین ها و تبدیل آن به باقیمانده های کربوکسی گلوتامات ضروری است . این باقیمانده ها با کلسیم اتصال برقرار می کنند . ویتامین k در روند تولید اکسید شده ( یک هیدروژن اهدا می کند) و به اپوکساید تبدیل می شود. این ویتامین توسط آنزیم اپوکساید ردوکتاز دوباره به شکل هیدروکینون ذخیره می شود . این روند را چرخه ویتامین kمی گوییم . این چرخه می توامند تحت تاثیر مهار کننده هایی قرار گیرد و از این طریق تولید فرم کاهیده ویتامین k مختل شود . این مهارکننده ها شامل داروهایی از جنس کومارین ، وارفارین و دی کومارول هستند که به عنوان ضد انعقاد در بیماران به کار می روند . فعالیت پروتئین های انعقادی ( به جزS ) وابسته به فعالیت ویتامین K می باشد.این پروتئین ها پیش آنزیم هایی هستند که طی فرآیند ایجاد لخته به سرین پروتاز تبدیل می شوند که همگی آنها به وسیله کلسیم فعال می شوند . از جمله عواملی که در انعقاد خون نقش دارند می توان به پرترومبین و فاکتورهای VII ، IX، X ، اشاره نمود که در این میان وجودK برای تبدیل پروترومبین به ترومبین ضروری است . این تبدیل توسط آنزیم ترمبوپلاستین صورت می پذیرد .

محقق : ناهید لسانی – پرستاری

محقق : ستاره قربانی- پرستاری

در سال 1931 lucywills طی مطالعاتی در بمبئی به کم خونی مگالوبلاستیک بین زنان حامله برخورد کرد، براساس مطالعات و آزمایشاتی که انجام داد نتیجه گرفت که مخمر حاوی عاملی است که موجب پیشگیری از کم خونی می گردد این عامل به نام wills factor نامیده شد. طی مطالعات بعدی ماده ای را تحت نام اسید فولیک از اسفناج استخراج کردند که عامل رشد میکروارگانیسم بود.

بالاخره در سال 1945 شیمیدان ها این ماده شیمیایی را سنتز و آن را پتروئیل گلوتامیک اسید نام نهادند که پیچیده ترین قسمت آن مولکول پترین است به زودی تاثیر درمانی اسید فولیک در کم خونی مگالوبلاستیک روشن شد. در نتیجه در کم خونی مگالوبلاستیک دو عامل اسید فولیک و ویتامین B₁₂ دخالت دارند.

منابع غذایی اسید فولیک شامل: جگر، کاهو، کلم، اسفناج و آب پرتقال می باشد .

اسید فولیک دارای فرمول مولکولی C₁₉ H₁₉ N₇ O₆ می باشد. این ویتامین در قسمت ابتدائی روده کوچک از طریق انتقال فعال و انتشار جذب می شود که بعضی از ترکیبات مثل ویتامین C باعث سهولت در جذب آن می گردد. اسید فولیک ویتامینی محلول در آب و قطبی می باشد، ذرات آن سوزنی شکل، زرد متمایل به نارنجی است و همچنین بدون طعم و بو است. اسید فولیک از 3 راه متابولیزه می شود:

1) احیاء حلقه پترین به وسیله آنزیم ردوکتاز در کلیه و کبد 2) واکنش زنجیره جانبی پلی گلوتامیل به وسیله آنزیم پلی گلوتامات سنتاز که اسید آمینه گلوتامات را اضافه می کند 3) گرفتن تک کربن روی قسمت های خاصی از حلقه پترین.

فرم های فعال اسید فولیک به شکل تتراهیدروفولات و اسید فولینیک می باشد.

کمبود اسید فولیک موجب کم خونی مگالوبلاستیک، کم خونی ماکروست، اختلالات عصبی و ناهنجاری های معدی- روده ای میشود.

علل افزایش اسید فولیک در بدن نادر است اما گاهی اوقات در اثر مصرف دوزهای بالای این ویتامین ایجاد می شود که سبب افزایش حساسیت و تداخل با مصرف روی می گردد.

روش های اندازه گیری اسید فولیک در بدن عبارتند از: روش میکروبیولوژی، روش هایی که براساس جذب اسید فولیک است، روش های دیگر در رابطه با هیدرولیز اسید آمینه هیستیدین می باشد.

اسید فولیک در تکثیر سریع سلول ها، تشکیل گلبول قرمز،رفع کم خونی، پیشگیری از بروز ناهنجاری های جنینی و سنتز DNA و RNA اهمیت و نقش دارد.

نقش بیوشیمیایی اسید فولیک انتقال واحدهای یک کربنه فعال (فرمیل، متیل، متیلن) در فرآیندهای زیر است:

1- تبدیل هموسیستئین به متیونین 2- تبدیل سرین به گلیسن 3- تبدیل دزوکسی یوریدیلات به تیمیدیلات 4- متابولیسم هیستیدین 5- تثبیت کربن های 2 و 8 در مراحل سنتز پورین ها 6- متابولیسم فورمات می باشد.

محقق : رویا سهرابی – پرستاری

تیامین اولین ویتامینی است که از گرو ه ویتامین ها کشف شد ویکی از ویتامین های محلول در اب می باشد که ساختمان شیمیایی وسنتز ان بوسیله ویلیامز در سال 1936کشف شد . تیامین در بیش تر مواد غذایی از جمله سبزیجات ریشه ای ،جگر، غلات،مخمر، منابع گیاهی و حیوانی و …یافت می شود. تیامین در قسمت پروکسیمال روده ی کوچک با دو مکانیسم جذب می شود در دزهای پایین از طریق انتقال فعال ودر دزهای بالا از طریق انتشار غیر فعال جذب می شود.

تیامین بیش تر به شکل TDPمي باشد که به ان تیامین پیرو فسفات و کربوکسیلاز می گویند.جذب فعال تیامین در قسمت ایلئوم بیش تر است از انجا که این ویتامین به PHقليايي حساس است در صورتي كه به تنهايي و با معده ی خالی مصرف شود کمتر جذب خواهد شد مصرف الکل باعث مهار انتقال فعال تیامین می گردد ولی بر روی انتقال غیر فعال تاثیری ندارد.

واژه تیامین دلالت بر این می نماید که از ماده ای حاوی گوگرد و امین تشکیل شده است تیامین  به علت ممانعت از ظهور علائم مربوط به سیستم اعصاب بعنوان یک عامل ضد تورم یا التهاب عصبی شناخته می شود . تیامین دارای دو حلقه ی هترو سیلیک که یکی از انها گوگرد دار بنام تیازول و دیگری حلقه2ازت دار پیریمیدین که وجود این حلقه ها برای فعالیت تیامین ضروری است.

یکی از راههای دفع تیامین از راه صفرا می باشد که تیامینی که مازاد نیاز بافت ها بوده وفراتر از ظرفیت ذخیره ای باشد نیز به سرعت از ادرار به شکل تیامین ازاد دفع می شود.

کوانزیم ویتامینB1   TPP است که برای انزیم های مسئول دکربوکسیلاسیون اکسیداتیو در گلیکولیز چرخه کربس و متابولیسم اسید های امینه مورد نیاز است.

کمبود تیامین ممکن است در نتیجه تنوع کم غذایی ویا محدودیت کالری مصرفی یا در اثر اختلال در جذب ،عدم قدرت بافت ها در نگهداری ذخیره کافی از این ویتامین ایجاد می شود.عوارض کمبود ان باعث بی اشتهایی ،ضعف عمومی ،بی حوصلگی ،بی قراری ،عصبانی شدن سریع،ضعف ساق پاو…می شود و فقدان ان باعث بیماری بری بری می شود.

تنها در صورت مصرف مقادیر بالای این ویتامین و مصرف بصورت تیامین هیدروکلرید  مهار مرکز تنفسی دیده می شود.

جداسازی ویتامین B1به روش کروماتوگرافی مایع مایسلی چکیده انجام می شود.

برای اندازه گیری تیامین از روش های میکروبیولوژی ،شیمیایی،انزیمیو…استفاده می شود.

برای اندازه گیری تیامین موجود درسرم وادرار از روش HPLDو اسپکتروفلورمتری استفاده می شود.

مقدار متوسط تیامین در افراد  168ودر بیماران مبتلا به بری بری 139می باشد. ودفع طبیعی ان در ادرار بزرگسالان بیش از60 میکروگرم به ازای هرگرم کراتینین ودر کودکان 150میکروگرم به ازای هر گرم کراتینین می باشد.

تاریخچه تیامین :

کشف ساختمان شیمیایی تیامین و سنتز ان بوسیله ویلیامز1936به تحقیق طولانی وکار مشکل دانشمندان المانی ،انگلیسی و امریکایی که در جستجوی یافتن عامل اصلی رفع بیماری بری بری در ماده ای در سبوس برنج بودند خاتمه داد.

در اوائل سال1855تاکاکی بری بری رادر ملوانان ژاپنی با اضافه کردن گوشت و شیر در رژیم غذایی معالجه کرد.در سال 1890 ایک منEijkmanپزشک هلندی توانست جوجه هایی راکه مبتلا پولی نوریت بودند با برنج پوست نکنده (سبوس دار)معالجه کند.او همچنین نشان داد که می تواند بریبری انسانی را به همان طریق معالجه نماید . روش معالجه او موفقیت امیز بود ،ولی توضیح او در مورد وجود ماده سمی در نشاسته برنج،صحیح به نظر نمی اید.درسال 1910Vedder در فیلیپین به وجودعامل فعالی در عصاره ی سبوس برنج بنام تی کی تی کی Tiktikکه می توانست پلی نوربت در جوجه و بری بری در انسان را معالجه کند پی برد . در سال 1926دانشمندان المانی کریستالهای تیامین را از سبوس برنج بدست اوردندولی پس از گذشت 10سال بشر قادر شد ازنظر شیمیایی انهارا شناخته و تهیه کند . در سال 1937 سازمانهای امریکایی تیامین را تهیه کردند و انگلیسی ها انرا برای غنی کردن برنج بکار بردند.

منابع غذایی تیامین :

تیامین در بیش تر مواد غذایی یافت می شود ولی بطور کلی می توان گفت که(85-60) درصد تیامین مورد نیاز افراد در جوامع در حال توسعه از غلات تصفیه نشده ویا سبزیجات ریشه ای و غده های زیرزمینی نشاسته دار تأمین می شود فرایند های تصفیه ای که بر غلات انجام می شود ،اسیاب نمودن زیاد این مواد و همچنین گرفتن سبوس از برنج تا حدود زیادی باعث از دست رفتن تیامین موجود دراین مواد شده است .از منابع خوب این ویتامین به جگر،مخمرو غلات اشاره نمودتیامین موجود درمنابع گیاهی عمدتاً به شکل ازاد می باشد در حالی که تیامین موجود در منابع حیوانی به شکل فسفریله شده بوده که درصد بالایی به شکلTTP می باشد.